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Proteine & Aminosäuren - Part I: Der freie Aminosäurepool

Proteine & Aminosäuren – Part I: Der freie Aminosäurepool

Hinweis: Bei diesem Artikel handelt es sich um einen sogenannten “Draft” – einen Entwurf bzw. nicht finalisierten Abschnitt eines Beitrags, der sich in seiner Endfassung noch verändern kann, aber in sich bereits ein abgeschlossenes Kapitel mit hohem Informationsgehalt darstellt. Drafts sind optionale Artikel, die du als MHRx Leser vorab lesen kannst (aber nicht musst) und die vermutlich irgendwann als Ganzes als Magazinbeitrag released werden.


Ein Großteil der sich im Körper befindenden Aminosäuren liegt in gebundener Form* vor. Ein sehr kleiner Teil – wir reden hier von 0,5 – 1,0 % – zirkuliert allerdings in freier, ungebundener Form. Man spricht in diesem Zusammenhang von einem freien Aminosäurepool.

*die Skelettmuskulatur ist hierbei der größte “Proteinspeicher” des Körpers (6).

Dieser freie Aminosäurepool, den wir im Plasma sowie intra- und extrazellulär vorfinden, repräsentiert den bioaktivsten Teil aller Proteine und Aminosäuren des menschlichen Körpers, wobei sich die höchste Aminosäurekonzentration innerhalb der Zelle befindet.  Zusammen mit den großen Proteinspeichern bzw. gebundenen Aminosäuren ist dieser Pool an freien Aminosäuren für sämtliche Interaktionen, welche den Stoffwechsel und die Substratnutzung von Proteinen und Aminosäuren betreffen, verantwortlich (inklusive Aufrechterhaltung der Proteinbalance) (2).

Intrazellulärer (Blut) und extrazellulärer freier Aminosäurepool (Muskelzelle) im Kontext der Proteinsynthese und des Proteinabbaus.

Intrazellulärer (Blut) und extrazellulärer freier Aminosäurepool (Muskelzelle) im Kontext der Proteinsynthese und des Proteinabbaus. (Bildquelle: Williamson, 2017, nach Rasmussen & Phillips, 2003)

In diesem Pool aus freien Aminosäuren befinden sich zahlreiche nicht-essenzielle und semi-essenzielle Aminosäuren, wobei Glutamin, Glycin und Alanin mengenmäßig am stärksten vertreten sind (1). Von den essenziellen Aminosäuren sind es vor allem Lysin, Threonin und die verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) – also Leucin, Isoleucin und Valin – die sich in höheren Konzentrationen darin wiederfinden (1).

Aufgrund der strikten Regulation ist der freie Aminosäurepool des Körpers relativ stabil, was seine Größe und den Inhalt betrifft. Die Aminosäurekonzentration kann allerdings zum Teil recht stark variieren. Sie ist in höchstem Maße von der Stoffwechsellage des Körpers abhängig, wobei sich die enthaltene Menge im Plasma und extrazellulären Raum (außerhalb der Zelle) in etwa die Waage mit der Menge hält, die im intrazellulären Raum (innerhalb der Zelle) vorliegt. Zudem wird der Gehalt an Aminosäuren durch bestimmte Stimuli – etwa Training, Nahrungsaufnahme und Erkrankungen – moduliert.

„Two-Pool“-Modell des Protein-Turnovers, welches die Balance zwischen katabolen (abbauenden) und anabolen (aufbauenden) Prozessen und eine homöostatische Regulation des freien Aminosäurepools darstellt. Überwiegen anabole Prozesse, kommt es zu einer Netto-Synthese an Körperprotein. Überwiegen dagegen katabole Prozesse, findet ein Netto-Abbau von Körperprotein statt. Wird Protein zugeführt (z.B. in Form von Whey) steigt die Plasmakonzentration an Aminosäuren im Blut – und damit auch die Proteinsynthese – an.

„Two-Pool“-Modell des Protein-Turnovers, welches die Balance zwischen katabolen (abbauenden) und anabolen (aufbauenden) Prozessen und eine homöostatische Regulation des freien Aminosäurepools darstellt. Überwiegen anabole Prozesse, kommt es zu einer Netto-Synthese an Körperprotein. Überwiegen dagegen katabole Prozesse, findet ein Netto-Abbau von Körperprotein statt. Wird Protein zugeführt (z.B. in Form von Whey) steigt die Plasmakonzentration an Aminosäuren im Blut – und damit auch die Proteinsynthese – an. (Bildquelle: Frühbeck, 1998)

Der Transport von Aminosäuren aus dem extrazellulären in den intrazellulären Raum spielt eine besonders wichtige Rolle, wenn es um Proteinsynthese und Proteinabbau geht. Die Faustregel lautet:

  • Eine hohe intrazelluläre Aminosäurekonzentration stimuliert die Proteinsynthese (und ermöglicht damit Muskelaufbau) (3).
  • Eine niedrige intrazelluläre Aminosäurekonzentration erhöht den Proteinabbau (und limitiert damit den Muskelaufbau bzw. fördert den Muskelabbau) (3).

Um den freien Aminosäurepool zu „füttern“ (und damit die Proteinsynthese zu starten), genügt es, wenn die Aufnahme von Nahrungsprotein erhöht wird – was wiederum einen positiven Impact auf den Proteinstoffwechsel hat (siehe hierzu auch den Beitrag “Auf- und Abbau von Muskelprotein: Wie funktioniert das?“). Die Zufuhr exogener Aminosäuren (durch den Konsum proteinreicher Lebensmittel) erhöht die Konzentration an Aminosäuren im freien Aminosäurepool, fördert damit die Proteinsynthese und limitiert die Proteinabbaurate (4).

Doch auch das Training selbst hat einen positiven Einfluss auf den Aminosäuretransport (wird beschleunigt) und die Syntheserate neuer Proteine (wird auch beschleunigt) – ein Zustand, der über viele Stunden nach dem Training anhält (7)(8) und so Muskelaufbau ermöglicht, sofern eine ausreichende Versorgung mit Aminosäuren sichergestellt ist.

Das Interessante hierbei ist, dass Muskelzellen – unter anabolen Bedingungen – Aminosäuren aus dem extrazellulären Raum aufnehmen, die der Muskelzusammensetzung gleichen (9). Die Aufnahme geschieht also nicht willkürlich, sondern höchst spezifisch, um den Zusammenbau von „Muskelprotein“ zu ermöglichen. Dies ist in katabolen Stoffwechsellagen nicht der Fall.

Beispiel: Die Aminosäuren Alanin und Glutamin bilden einen elementaren Bestandteil von Muskelprotein (zirka 15%), doch wenn Körperprotein abgebaut und als Aminosäuren freigesetzt wird, dann liegt die Quote an freigesetztem Alanin und Glutamin bei zirka 50% (9).

Familien der Aminosäuren-Transporter & Expression in der Muskulatur.
Familien der Aminosäuren-Transporter & Expression in der Muskulatur. (Bildquelle: Zorzano et al., 2000)

Das heißt, dass diese nicht-essenziellen Aminosäuren in der Muskulatur mengenmäßig in höherem Ausmaß synthetisiert (durch Proteinabbau), als aufgenommen (für die Proteinsynthese) werden. Demgegenüber ist der Anteil an anderen Aminosäuren (z.B. verzweigtkettige Aminosäuren, Aspartat und Glutamat), die im Zuge des Katabolismus freigesetzt werden (z.B. im andere Organe mit Aminosäuren zu versorgen (10) oder Energie bereitzustellen), geringer, als man erwarten würde, wenn man sich die Zusammensetzung des Muskelproteins anschaut. Die Aminosäure Leucin spielt beispielsweise eine wichtige Rolle bei der Deckung des akuten Energiebedarfs und wird hauptsächlich in eine Form transformiert, die diesen gesteigerten Hunger nach Energie befriedigen kann, ehe sie in die Zirkulation abgegeben wird (9)).

Die Aminosäuren werden durch spezifische Transporter in und aus der Muskulatur transportiert. Diese Transporter sind nicht in der Lage jede Aminosäure nach Lust und Laune zu befördern, sondern können immer nur ganz bestimmte Aminosäuren hinein- und hinausbefördern (basierend auf ihrer chemischen Zusammensetzung). Und: Nicht alle werden in der Muskulatur exprimiert.

Die Substratverfügbarkeit für die Proteinsynthese hängt also von einer Vielzahl von Faktoren ab, darunter:

  • Die Transportrate
  • Die Syntheserate
  • Dem intrazellulären Abbau
  • Der Oxidation
  • Der Aktivität spezifischer Hormone, welche die Verfügbarkeit von Aminosäuren beeinflussen (z.B. Insulin, Wachstumshormon)

Quellen, Referenzen & Weiterführende Literatur

(1) DiPasquale, MG. (2008): Amino Acids and Proteins for the Athlete. The Anabolic Edge. CRC Press. Erhältlich auf Amazon.de.

(2) Pitkanen, HT., et al. (2003): Free amino acid pool and muscle protein balance after resistance exercise. In: Med Sci Sports Exerc. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12750588.

(3) Wolfe, RR. (2002): Regulation of muscle protein by amino acids. In: J Nutr. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12368421.

(4) Rodriguez, NR. / Vislocky, LM. / Gaine, PC. (2007): Dietary Protein, endurance exercise, and human skeletal-muscle protein turnover. In: Curr Opin Clin Nutr. Metab. Care. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17143053.

(5) Frühbeck, G. (1998): Slow and fast dietary proteins. In: Nature. URL: https://www.nature.com/articles/35993?proof=true.

(6) Waterlow, JC. (1978): Protein Turnover in Mammalian Tissues and in the Whole Body. New York: Elsevier/North-Holland: S. 117-176. Erhältlich auf Amazon.de.

(7) Chesley, A., et al. (1992): Changes in human muscle protein synthesis after resistance exercise. In: J App Physiol. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1280254.

(8) Aragon, AA. / Schoenfeld, BJ. (2013): Nutrient timing revisited: is there a post-exercise anabolic window? In: J Internat Soc Sports Nutr. URL: https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/1550-2783-10-5.

(9) Zorzano, A. / Fandos, C. / Palacin M. (2000): Role of plasma membrane transporters in muscle metabolism, In: Biochem J. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1221192/.

(10) Abumrad, NN. (1989): Interorgan metabolism of amino acids in vivo. In: Diabetes Metab. URL: https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/dmr.5610050302.

(11) Williamson, E. (2017): Impact of Protein Intake on Protein Metabolismand Exercise Performancein Endurance-Trained Male. University of Toronto. URL: https://tspace.library.utoronto.ca/bitstream/1807/79258/1/Williamson_Eric_201711_MSc_thesis.pdf.

(12) Rasmussen, BB. / Phillips, SM. (2003): Contractile and Nutritional Regulation of Human Muscle Growth. In: Exerc Sports Med Rev. URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12882478.


Bildquelle Titelbild: Fotolia / Дмитрий Киричай


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